Back ثنائي نيوكليوتيد الفلافين والأدينين Arabic افایدی AZB Флавин-аденин-динуклеотид Bulgarian Dinucleòtid de flavina i adenina Catalan Flavinadenindinukleotid Czech Flavin-adenin-dinukleotid Danish Flavin-Adenin-Dinukleotid German Flavin adenine dinucleotide English Flavín adenín dinucleótido Spanish Flabina adenina dinukleotido Basque
| Flavin adenin-dinukleotid | |
|---|---|
   | |
| Općenito | |
| Hemijski spoj | Flavin adenin-dinukleotid |
| Druga imena | FAD |
| Molekularna formula | C27H33P2N9O15 |
| CAS registarski broj | 146-14-5 |
| SMILES | c12cc(C)c(C)cc1N=C3C(=O)NC(=O)N=C3N2C[C@H](O)[C@H](O)[C@H](O)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@@H]4[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](O4)n5cnc6c5ncnc6N |
| InChI | 1S/C27H33N9O15P2/c1-10-3-12-13(4-11(10)2)35(24-18(32-12)25(42)34-27(43)33-24)5-14(37)19(39)15(38)6-48-52(44,45)51-53(46,47)49-7-16-20(40)21(41)26(50-16)36-9-31-17-22(28)29-8-30-23(17)36/h3-4,8-9,14-16,19-21,26,37-41H,5-7H2,1-2H3,(H,44,45)(H,46,47)(H2,28,29,30)(H,34,42,43)/t14-,15+,16+,19-,20+,21+,26+/m0/s1 |
| Kratki opis | Bijeli prozirni kristali |
| Osobine1 | |
| Molarna masa | 785,157 g/mol |
| Agregatno stanje | Čvrsto |
| Rizičnost | |
| NFPA 704 |  0
|
| 1 Gdje god je moguće korištene su SI jedinice. Ako nije drugačije naznačeno, dati podaci vrijede pri standardnim uslovima. | |
U biohemiji, flavin adenin dinukleotid (FAD) je redoks-aktivni koenzim povezan s raznim proteinima, koji je uključen u nekoliko enzimskih reakcija u metabolizmu. Flavoprotein je protein koji sadrži flavinsku grupu, koja može biti u obliku FAD ili flavin-mononukleotida (FMN). Poznati su mnogi flavoproteini: komponente kompleksa sukcinat dehidrogenaze, α-ketoglutarat dehidrogenaze i komponenta kompleksa piruvat dehidrogenaze.
FAD može postojati u četiri redoks stanja, a to su flavin-N(5)-oksid, kinon, semikinon i hidrokinon.[1] FAD se pretvara između ovih stanja prihvatanjem ili doniranjem elektrona. FAD, u svom potpuno oksidiranom obliku, ili kinonskom obliku, prihvata dva elektrona i dva protona da postane FADH2 (hidrokinonski oblik). Semikinon (FADH2) može nastati ili redukcijom FAD-a ili oksidacijom FADH2 prihvatanjem ili doniranjem jednog elektrona, odnosno jednog protona. Neki proteini, međutim, stvaraju i održavaju superoksidirani oblik flavin-kofaktora, flavin-N(5)-oksida.[2][3]
- ^ Teufel, Robin; Agarwal, Vinayak; Moore, Bradley S. (1. 4. 2016). "Unusual flavoenzyme catalysis in marine bacteria". Current Opinion in Chemical Biology. 31: 31–39. doi:10.1016/j.cbpa.2016.01.001. ISSN 1879-0402. PMC 4870101. PMID 26803009.
- ^ Teufel, R; Miyanaga, A; Michaudel, Q; Stull, F; Louie, G; Noel, JP; Baran, PS; Palfey, B; Moore, BS (28. 11. 2013). "Flavin-mediated dual oxidation controls an enzymatic Favorskii-type rearrangement". Nature. 503 (7477): 552–6. Bibcode:2013Natur.503..552T. doi:10.1038/nature12643. PMC 3844076. PMID 24162851.
- ^ Teufel, Robin; Stull, Frederick; Meehan, Michael J.; Michaudel, Quentin; Dorrestein, Pieter C.; Palfey, Bruce; Moore, Bradley S. (1. 7. 2015). "Biochemical Establishment and Characterization of EncM's Flavin-N5-oxide Cofactor". Journal of the American Chemical Society. 137 (25): 8078–8085. doi:10.1021/jacs.5b03983. ISSN 1520-5126. PMC 4720136. PMID 26067765.